La estructura de la cápside del rotavirus es dependiente de Ca2+
Los rotavirus constituyen un género de la familia Reoviridae que presentan una gran diversidad antigénica que permite clasificarlos en grupos y subgrupos. No presentan envoltura lipídica y la estructura de su cápside ha sido ampliamente estudiada por métodos de crío-electromicroscopía y tratamiento de imágenes. Es un icosahedro constituido de 6 proteínas organizadas en tres capas proteicas concéntricas (Figura 1). El núcleo central está constituido por una capa más interna formada por VP2, que encierra 11 segmentos de RNA de doble cadena y dos proteínas minoritarias, VP1 y VP3. La capa intermediaria constituida por VP6 hace contacto con VP2 por su lado interno y con las proteínas externas VP4 y VP7. VP7 representa la proteina mayoritaria de la última capa, atravesada por espículas formadas por dímeros de VP4.
Figura 1
Representación de una partícula de rotavirus. El número que
figura a la derecha de los nombres de cada proteina viral de las
moleculas, corresponde a numero de moléculas por virion.
La estabilidad de la capa externa depende de la concentración de Ca2+. La incubación de rotavirus en un medio caracterizado por concentraciones bajas en Ca2+, de 10nM a 1µM según la cepa, induce la solubilización de las proteínas externas . Este tratamiento genera partículas virales de doble capa proteica que no son infecciosas. Una serie de resultados apuntan a VP7 como el sitio de fijación de Ca2+ en la cápside . Por otra parte, la incubación del rotavirus en presencia de tripsina induce el clivaje de VP4 en VP5* y VP8* lo cual favorece la infectividad .